磷是人体内含量第六丰富的常量元素，每个成年人体内含磷约1公斤。由于磷含量大，尸体腐烂过程中产生的磷化氢在一定条件下会自燃，发出炽热的“磷火”，古代被迷信地称为“鬼火”。现代研究表明，磷参与了生物体几乎所有的生理过程。例如磷酸盐是骨骼和牙齿的主要成分；磷构成核酸的骨架，参与酸碱平衡；蛋白质也通过磷酸化或去磷酸化作为信号，调节细胞代谢。
虽然磷酸盐在人体中如此重要，但磷酸盐的过量蓄积会引发心血管、肿瘤、抑郁症以及神经系统疾病等，因此将细胞中过量的磷酸盐排出体外也十分重要，而XPR1是哺乳动物中唯一已知的磷酸盐外排蛋白。然而，XPR1如何在细胞中力挽狂澜，拯救磷酸盐失衡的细胞免于“危难”一直是个未解之谜。
在蒋道华团队的研究中，研究人员发现XPR1的结构与转运蛋白相似，但与大多数转运蛋白采用的交替开放式转运机制有明显不同。在磷酸盐排泄过程中，XPR1采用一种新颖的、类似通道的门控机制。
“XPR1是一种逆转录病毒的细胞表面受体，它含有一个在动物、植物和微生物中普遍存在的SPX结构域，能够及时感知细胞因磷酸盐过量而发出的‘求救信号’。”蒋道华说。
该研究首次阐明了SPX结构域通过与多磷酸肌醇结合来调节XPR1的通量，提出了多磷酸肌醇感知与磷酸输出之间的耦合机制。
“XPR1蛋白非常‘聪明’，为了避免过多的磷酸离子排泄导致营养损失，XPR1利用其末端的柔性环来控制通道开口的大小，而SPX结构域则可以通过感知细胞内的磷酸肌醇浓度来调控XPR1排出磷酸离子的通量。”蒋道华说。
研究团队同时表示，虽然取得了一些进展，但“XPR1作为病毒受体如何介导病毒入侵细胞”等关键问题仍需进一步研究探索。
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